Hematopoyesis (página 2)

Las cuatro
hemoglobinas normales

Se conocen cuatro Hb humanas normales. La Hb
embrionaria, la fetal, la Hemoglobina A1 y la
A2. En los adultos están presentes sólo las dos
últimas en porcentajes determinados y constantes. La
hemoglobina F (fetal) está presente en un elevado
porcentaje sólo en el nacimiento (un 70% de media),
mientras que en el hombre adulto normal representa por lo general
el 1,1%. La hemoglobina A1 está formada por una pareja de
cadenas alfa y 146 de la beta, por lo que tienen una secuencia
distinta cada cadena, en medio alcalino la hemoglobina A1 no es
resistente al álcalis, cristaliza en forma de
láminas regulares que toman el aspecto de
bipirámides tetragonales. Los aminoácidos
terminales de las dos cadenas son: la
valil–leucina para la cadena alfa y la
valil–histidin–leucina para la cadena
beta. La fórmula de estructura de esta Hb es la siguiente;
HbA1 (a2 ß2). La Hb fetal constituye la mayor cantidad de
Hb presente en el período fetal hasta el nacimiento; en el
adulto normalmente está en una media 1,1%, pero
según Derrien, la persistencia en el adulto es muy
distinta a la del recién nacido. De las cuatro cadenas
polipeptídicas, dos son iguales a las cadenas alfa de
HbA1, por el contrario dos son diferentes por número y por
calidad de los aminoácidos, y se denominan cadena gamma.
En éstas se han encontrado cerca de 38 diferencias
respecto de la cadena beta. La característica fundamental
de esta Hb es la notable resistencia a la
desnaturalización con los álcalis; cristaliza en
cristales hexagonales de distintos tamaños. La
fórmula de estructura es la siguiente: HbF (a2 ?2). En la
embrionaria, se conocen dos tipos la Gower I y la Gower II. Esta
tiene dos cadenas perfectamente iguales a la cadena alfa de la
HbA1, y dos cadenas épsilon, que difieren de la beta por
el orden, número y calidad de los aminoácidos; la
Gower I está formada por cuatro cadenas épsilon y
es la primera que se forma en el período embrionario.
Estas dos Hb tienen migración electroforética mucho
más lenta que la de la HbA1, así como una
cromatografía diferente. La fórmula de la Gower 1
es HbU (?2 ?2) y la de Gower II HbU (a2 ?2). La letra U sirve
para indicar el período de vida uterina.

La Hb A1 está también presente en la
sangre de los adultos normales, pero en un porcentaje que no
sobrepasa el 2-2,6%. Aumenta cerca del doble en la mayor parte de
las microcitemias. De las cuatro cadenas polipeptídicas,
la alfa no se diferencia estructuralmente de la cadena alfa de la
HbA1, mientras que las diferencias se producen a cargo de la
cadena beta, en este caso denominado cadena delta. Mientras que
el número de los aminoácidos es siempre constante
(146), algunos son sustituidos por otros en su secuencia;
así el primer ácido glutámico
está sustituido por la alanina, y la
serina en posición doce esta sustituida por la
asparragina, y por último el aminoácido
terminal está formado por treonina en el lugar de
la asparragina. La HbA2 tiene una motilidad
electroforética, en ambiente alcalino, menor que la de
HbA1 y el mismo comportamiento tiene en cromatografía; la
resistencia a los álcalis es idéntica para la
descripta en la HbA1. Su fórmula es HbA2 (a2
?2).

Autor:

Lucia Mabel del Giudice